As enzimas desempenham o papel central no metabolismo. Mas o que é uma enzima, como as enzimas são estruturadas e qual é a sua função? Neste artigo, daremos uma explicação simples sobre as enzimas.
Enzimas são biocatalisadores que aceleram reações químicas dentro de um organismo. A maioria das enzimas são proteínas. O efeito das enzimas é geralmente muito específico. Por um lado, esta especificidade está relacionada com o tipo de reação e, por outro, com os substratos cuja conversão catalisam.
Enzimas altamente específicas convertem apenas um único substrato (especificidade do substrato), enquanto outras estão intimamente ligadas ao tipo de reação (especificidade de ação), mas aceitam um grande número de substratos diferentes. As enzimas “reconhecem” seus substratos de uma maneira muito característica. A razão para isso está no centro ativo, que é adaptado aos substratos de uma enzima.
O que são enzimas?
As enzimas são moléculas biológicas gigantes . A maioria das enzimas são proteínas, mais precisamente moléculas de proteínas complexas. Eles catalisam (aceleram) reações bioquímicas, e é por isso que você também os chama de biocatalisadores. As enzimas não são alteradas em uma reação enzimática. Eles apenas catalisam certas reações. Você chama a especificidade da ação de propriedade .
Nas reações enzimáticas, um substrato se liga ao sítio ativo da enzima. Isso cria um complexo enzima-substrato . A enzima pode converter o substrato e um ou mais produtos são formados. Aqui, também, a enzima é exigente: ela apenas converte certos substratos em produtos. É por isso que você também pode chamar uma enzima específica do substrato .
As enzimas desempenham um papel central no metabolismo de todos os organismos vivos. Isso porque as enzimas estão envolvidas em quase todas as reações bioquímicas em seu corpo. A vida não seria possível sem enzimas.definição de enzima
As enzimas catalisam reações bioquímicas. A maioria das enzimas são proteínas. Uma exceção são as ribozimas, que são compostas de RNA.
estrutura enzimática
Você pode diferenciar as enzimas com base em sua estrutura. Muitas enzimas consistem em apenas uma cadeia proteica (cadeia polipeptídica) e, portanto, são monômeros . No entanto, também é possível que uma enzima consista em várias cadeias de proteínas. Então você chama de oligômero .
Você também pode classificar as enzimas de acordo com o seguinte critério: enzimas que possuem um cofator e enzimas que não possuem um cofator. Cofator é um termo genérico para componentes inorgânicos como íons metálicos e moléculas orgânicas que vocês chamam de coenzimas . Ao contrário das enzimas, as coenzimas não contêm nenhuma proteína.
enzimas com cofatores
Assim, quando uma coenzima está ligada a uma enzima, a enzima consiste em uma parte proteica e uma parte não proteica. Você chama a parte da proteína de apoenzima. Se houver uma coenzima ligada à apoenzima, você a chama de holoenzima. Uma coenzima pode se ligar firmemente e não firmemente a uma enzima. Quando a coenzima se liga firmemente à enzima, você chama a coenzima de grupo prostético . Se a coenzima não se ligar firmemente à enzima, você a chama de cosubstrato .
Enzimas sem cofatores
Se nenhum cofator e, portanto, nenhuma coenzima se liga a uma enzima, ela é uma enzima “pura”. Em seguida, consiste exclusivamente de proteínas (ou seja, de muitas cadeias de aminoácidos).
função enzimática
As enzimas catalisam reações bioquímicas. Mas qual é exatamente o modo de ação das enzimas? As enzimas diminuem a energia de ativação de uma reação. A energia de ativação é um obstáculo energético que os reagentes precisam superar. Caso contrário, o estado de transição não pode ser alcançado e nenhuma reação pode ocorrer. A maioria das reações que ocorrem nas células requer uma energia de ativação muito alta. Sem ajuda, os reagentes não conseguiram superar o obstáculo energético. É por isso que as enzimas são necessárias.
As enzimas “ajudam” os substratos a atingir o estado de transição. Para isso eles formam um estado de transição com os próprios substratos. Este é o chamado complexo enzima-substrato . O complexo enzima-substrato é estabilizado por ligações não covalentes (não apertadas). Como resultado, menos energia de ativação é necessária para trazer o substrato para o estado de transição. Desta forma, a enzima reduz a energia de ativação. Para ser mais preciso: o substrato atinge o estado de transição com mais facilidade e rapidez graças à enzima. O substrato é então convertido nos produtos em uma reação enzimática.
A rapidez com que uma reação enzimática ocorre depende de vários parâmetros, como a concentração do substrato. Você pode calcular a velocidade de reação de uma reação enzimática em função da concentração do substrato usando a chamada equação de Michaelis-Menten .
classes de enzimas
Dependendo do tipo de reações que as enzimas catalisam, você pode dividi-las em seis classes de enzimas:
- Oxirredutases : catalisam reações que envolvem a transferência de elétrons ( reações redox ); Exemplo: desidrogenases (oxidam o substrato)
- Transferases : catalisam reações nas quais grupos funcionais (por exemplo, grupos fosfato) são transferidos de uma molécula para outra molécula; Exemplo: DNA polimerase (transfere nucleotídeos)
- Hidrolases : catalisam dois tipos de reações: ou uma ligação química é formada quando a água é liberada, ou uma ligação química é quebrada pela adição de água; Exemplo: proteases (clivar ligações peptídicas)
- Liases : catalisam reações que quebram ligações químicas sem gastar energia; Exemplo: Aldolase (cliva a frutose-1,6-bifosfato durante a glicólise )
- Isomerases : reorganizam as relações de ligação dentro de uma molécula; Exemplo: racemases (realocar átomos de hidrogênio)
- Ligases : catalisam reações que usam energia para unir duas moléculas; Exemplo: DNA ligase (ligar fitas de DNA)
Princípio de bloqueio de chave enzimática
As enzimas são específicas do substrato. Isso significa que apenas certos substratos são convertidos por uma enzima. Mas por que é assim? Você pode explicar isso com o princípio do bloqueio de teclas .
O centro ativo de uma enzima tem uma estrutura molecular específica. Isso é diferente para cada enzima. Portanto, apenas um substrato que tenha a estrutura molecular complementar (complementar) ao sítio ativo pode se ligar à enzima . A enzima é a fechadura e o substrato é a chave. Quando o substrato está ligado ao sítio ativo da enzima, ele pode ser convertido em produtos.
inibição enzimática
Não apenas substratos podem se ligar a uma enzima, mas também inibidores. Desta forma, as enzimas podem ser inibidas em sua função. Você diferencia entre inibição enzimática irreversível e reversível . No caso de inibição enzimática irreversível, a inibição não pode ser revertida. Isso ocorre porque o inibidor se liga tão fortemente à enzima que não pode ser separado da enzima.
Com a inibição enzimática reversível, a inibição pode ser revertida. Você pode ainda classificar a inibição enzimática reversível em:
- inibição competitiva : o inibidor liga-se ao sítio ativo; O centro ativo é então bloqueado e o substrato não pode mais se ligar à enzima
- Inibição alostérica : o inibidor liga-se a outro sítio, o chamado centro alostérico. Isso altera a forma do centro ativo da enzima; O substrato não pode mais se ligar à enzima
- a inibição não competitiva : o inibidor liga-se ao complexo enzima-substrato e impede assim a conversão do substrato no produto Para conhecer todos os diferentes tipos de inibição enzimática, assista agora ao nosso vídeo!Para o vídeo: inibição enzimática
Onde as enzimas são encontradas?
As enzimas são essenciais à vida, e é por isso que você tem inúmeras enzimas em seu corpo. Mas você também pode encontrá-los na vida cotidiana: enzimas na medicina, na agricultura ou na produção de alimentos. Vamos olhar mais de perto.
enzimas na vida cotidiana
Você pode encontrar enzimas em todas as áreas da vida cotidiana. Por exemplo, quando você lava sua roupa ou lava a louça. Detergentes e detergentes para lavar louça contêm enzimas que aumentam o desempenho da limpeza. Isso torna ainda mais fácil remover certas manchas ou sobras.
As enzimas também são usadas na medicina para produzir medicamentos ou repelentes de insetos .
As enzimas também são indispensáveis na agricultura . Lá eles são adicionados à ração animal para que os animais possam absorver ainda melhor os ingredientes importantes da ração em seu organismo.
No entanto, as enzimas não são encontradas apenas na ração animal, mas também nos alimentos que você come. Quando o queijo é feito, as enzimas são adicionadas ao leite para que o leite endureça.
enzimas do corpo
Para recapitular, as enzimas catalisam quase todas as reações bioquímicas em seu corpo. Eles desempenham o papel central no metabolismo de todos os organismos.
Eles estão, portanto, envolvidos na maioria dos processos metabólicos, como a glicólise , o ciclo do ácido cítrico ou a fotossíntese .
As enzimas não são apenas essenciais no metabolismo, mas também em outros processos em seu corpo. Por exemplo, ao transmitir informações dentro de uma célula . Além disso, as enzimas defendem seu organismo porque fazem parte do seu sistema imunológico.
Nossa digestão também só funciona graças às enzimas digestivas em nossos órgãos digestivos . As enzimas digestivas quebram nossos alimentos em pequenas partes para que possam ser usados para o metabolismo.
A estrutura e o efeito das enzimas são baseados na teoria da fechadura e chave
As enzimas são principalmente proteínas que possuem uma estrutura tridimensional específica e atuam como biocatalisadores . Eles permitem que uma reação prossiga mais rapidamente, diminuindo a energia de ativação EA, mas, como catalisadores típicos, não participam da reação. Em comparação com os catalisadores comuns conhecidos da química, as enzimas são capazes de diminuir a energia de ativação a tal ponto que as reações ocorrem muito rapidamente, mesmo com o calor do corpo.
A temperatura ótima para a ação das enzimas no organismo humano é de 37°C. Em temperaturas mais altas, perdem sua atividade devido à destruição da estrutura terciária (desnaturação) característica das proteínas. No entanto, também existem algumas exceções. 1975 a eubactériaThermophilus aquaticus , que se sente mais confortável a 80 ° C. Sua DNA polimerase foi isolada e é utilizada em laboratórios para PCR (técnica de amplificação de DNA) devido à sua termoestabilidade.
As enzimas atuam com alta especificidade. Eles reconhecem apenas um substrato muito específico (especificidade do substrato). Dependendo das propriedades do sítio ativo, uma determinada enzima não catalisa nenhuma reação, mas converte o substrato em produtos muito específicos. Essa propriedade é chamada de especificidade de ação.
As enzimas são biocatalisadores que, como os catalisadores, geralmente não participam da reação que estão acelerando. Em comparação com outros catalisadores, as enzimas atuam com alta especificidade. Uma enzima específica não catalisa nenhuma reação, mas apenas converte substratos muito específicos em produtos muito específicos. Essa propriedade é chamada de especificidade do substrato. Como uma enzima reconhece “seu” substrato?
O substrato específico é reconhecido de acordo com o princípio da fechadura, que foi descoberto por EMIL HERMANN FISCHER (1852-1919) em 1894. O centro ativo da enzima é pré-formado, de modo que um substrato só pode se ligar em uma orientação muito específica. A teoria da fechadura e chave assume que as moléculas se encaixam por causa de sua estrutura complementar. Enzima e substrato se encaixam como uma chave em uma fechadura. Assim, a ligação ao substrato é habilitada porque a forma do sítio ativo combina complementarmente com um sítio no substrato.
Esta expressão figurativa provou ser muito frutífera para a pesquisa de enzimas. Ele explica de forma simples as especificidades do substrato das enzimas. Em 1958, DANIEL E. KOSHLAND JR. mais desenvolvido. Ele descobriu que o centro ativo de muitas enzimas só assume uma forma complementar após a ligação ao substrato. No processo dinâmico, a enzima reconhece o substrato e ajusta a forma do centro ativo (ajuste induzido). O modelo de ajuste induzido é a teoria mais moderna e mais precisa.