A inibição enzimática permite que as enzimas sejam reguladas. Mas quais são as diferentes inibições enzimáticas? Mostraremos isso neste post.
As enzimas estão envolvidos em uma ampla variedade de processos metabólicos e são essenciais para um organismo. Para poder regular esses processos, no entanto, as células precisam de certos mecanismos que regulam a atividade das enzimas. Estes podem funcionar de diferentes maneiras.
A atividade das enzimas pode ser influenciada, por exemplo, pela ligação de certas substâncias, ou seja, os chamados efetores. Dependendo de como atuam em uma enzima, os efetores são divididos em ativadores ou inibidores. Enquanto os ativadores aumentam a atividade das enzimas, os inibidores diminuem a atividade. Os inibidores são, portanto, responsáveis pela inibição da enzima.
Inibição enzimática simplesmente explicada
Na inibição enzimática (também inibição enzimática), uma reação enzimática é inibida por um inibidor . Isso significa que um inibidor se liga à enzima, efetivamente desligando a enzima . A enzima pode então converter o substrato no produto muito lentamente ou não converter. Onde o inibidor se liga depende do tipo de inibição.
Você distingue entre inibição enzimática irreversível (não reversível) e inibição enzimática reversível (reversível). Você pode ainda subdividir a inibição enzimática reversível em inibição competitiva , inibição não competitiva (ou alostérica) e inibição não competitiva .
Definição de inibição enzimática
A inibição enzimática é a inibição de uma reação enzimática por um inibidor. A velocidade da reação catalisada é assim reduzida.
Uma inibição enzimática, raramente também chamada de inibição enzimática, é a inibição de uma reação enzimática por um inibidor, ou seja, o inibidor que acabamos de mencionar. No caso de inibição enzimática, a atividade da enzima é reduzida e a velocidade da reação catalisada é reduzida.
Os inibidores ligam-se a vários reagentes, por exemplo, à enzima ou à substância a ser convertida, também conhecida como substrato. Exatamente onde o inibidor se liga depende do tipo de inibição.
A consequência da inibição enzimática é que a enzima pode converter o substrato no produto muito lentamente ou não converter. Assim, a inibição enzimática desempenha um papel importante na regulação do metabolismo em todos os seres vivos.
Existem vários tipos de inibição enzimática. Na maioria dos casos, a classificação é feita em inibições enzimáticas reversíveis (reversíveis) e irreversíveis (irreversíveis).
A inibição reversível é reversível porque o inibidor pode ser liberado da enzima novamente, ou seja, não se liga firmemente à enzima. Em geral, a forma reversível de inibição enzimática é frequentemente usada para regular vários processos metabólicos que nem sempre deveriam ocorrer.
A inibição enzimática reversível pode, por sua vez, ser dividida em diferentes subtipos:
- inibição competitiva
- inibição não competitiva
- inibição não competitiva.
Na inibição enzimática competitiva, o inibidor liga-se ao sítio ativo de uma enzima, ou seja, compete com o substrato por um lugar na enzima. O inibidor tem uma estrutura semelhante ao substrato para permitir que ele se ligue ao sítio ativo. Isto também é referido como o chamado análogo de substrato. No entanto, a estrutura difere a tal ponto que a enzima não confunde o inibidor com o substrato. Por esta razão, o inibidor não é convertido em produtos pela enzima.
A inibição competitiva é reversível porque o inibidor pode ser novamente deslocado do centro ativo da enzima pelo aumento da concentração do substrato.
Na inibição não competitiva, o inibidor não se liga ao sítio ativo da enzima, mas a um sítio diferente. Este é geralmente o chamado centro alostérico. Nesse caso, a inibição não competitiva também é chamada de inibição alostérica.
Consequentemente, uma vez que o inibidor não competitivo se liga a um sítio diferente do substrato, ele não compete diretamente com o substrato por lugar na enzima. Em vez disso, inibe a reação, alterando a forma do centro ativo, acoplando-se à enzima. Como resultado, o substrato que realmente se encaixaria no local não pode mais se ligar à enzima, ou apenas com dificuldade.
A inibição não competitiva também é reversível porque o inibidor pode se desprender da enzima. Como resultado, o centro ativo da enzima retorna à sua forma original e o substrato apropriado pode se ligar à enzima novamente.
Classificação de inibição enzimática
Então você distingue a inibição enzimática irreversível da inibição enzimática reversível. A inibição irreversível não é reversível. Isso ocorre porque o inibidor se liga firmemente (covalentemente) à enzima. Como resultado, ele não pode mais ser separado da enzima.
Um exemplo bem conhecido de inibição irreversível é o antibiótico penicilina . A penicilina inibe permanentemente a enzima responsável pela formação da parede celular nas bactérias. Como resultado, as células bacterianas não têm mais estabilidade. Eles não podem continuar a se dividir e o antibiótico impede que as bactérias se multipliquem.
A inibição enzimática reversível é reversível. Isso significa que o inibidor pode ser liberado da enzima novamente. O inibidor não se liga firmemente (não covalentemente) à enzima. Você distingue entre três tipos de inibição reversível:
- a inibição competitiva
- inibição não competitiva (também conhecida como inibição alostérica) e
- a inibição não competitiva .
inibição competitiva
Na inibição competitiva , o inibidor liga-se ao sítio ativo de uma enzima. Como o substrato também se liga ao sítio ativo, o inibidor competitivo compete com o substrato por espaço na enzima. Para que isso seja possível, o inibidor deve ter uma estrutura semelhante ao substrato. No entanto, a estrutura difere a tal ponto que a enzima não confunde o inibidor com o substrato. Por esta razão, o inibidor não é convertido em produtos pela enzima.
A inibição competitiva é reversível. O inibidor pode ser deslocado do sítio ativo da enzima aumentando a concentração do substrato .
Vamos dar uma rápida olhada no que a inibição competitiva é usada .
A enzima álcool desidrogenase catalisa a quebra de álcoois. Dependendo do tipo de álcool, isso pode ser problemático. Contanto que o etanol do álcool potável seja decomposto, isso também não é um problema. Às vezes, por exemplo, o metanol também é misturado ao álcool. Quando o metanol se decompõe, o formaldeído é produzido. É tóxico para o seu corpo. É por isso que existe um inibidor que vocês chamam de fomepizol . O fomepizol liga-se ao sítio ativo da álcool desidrogenase. Isso inibe a enzima e os álcoois não podem ser decompostos. Isso significa que nenhum produto de decomposição nocivo pode se formar.
Inibição não competitiva e inibição alostérica
O inibidor não competitivo não se liga ao sítio ativo de uma enzima. Ele se liga a outro lugar. Este é frequentemente o centro alostérico. Portanto, você pode chamar a inibição alostérica de inibição não competitiva.
Como o inibidor não competitivo se liga a um local diferente do substrato, ele também não compete diretamente com o substrato. Mas como ele pode então inibir a enzima? Quando o inibidor é acoplado à enzima , a forma do sítio ativo muda . Isso significa que o substrato só pode se ligar à enzima com dificuldade ou não se liga.
O inibidor pode se desprender da enzima novamente. Portanto, a inibição não competitiva é reversível.
Uma forma especial de inibição alostérica é a chamada inibição por feedback. A enzima é inibida pelo produto final de uma cadeia de reação. Vejamos um exemplo :
Quando seu corpo precisa de energia, geralmente a obtém na forma de ATP (trifosfato de adenosina). A enzima fosfofrutoquinase catalisa a produção de ATP na quebra da glicose e faz parte da glicólise . Quando seu corpo precisa de ATP, a fosfofrutoquinase catalisa a reação. Se seu corpo não precisa mais de ATP, o próprio produto final ATP inibe a fosfofrutoquinase. O ATP dá à fosfofrutoquinase o feedback, por assim dizer, de que está presente em concentração suficiente. Quer saber mais sobre inibição alostérica? Então não deixe de assistir nosso vídeo !
Inibição não competitiva
Na inibição não competitiva, o inibidor também não se liga ao sítio ativo de uma enzima. Ele se liga ao seu próprio sítio de ligação. No entanto, há uma grande diferença para a inibição não competitiva: o inibidor não competitivo só se liga à enzima uma vez que o complexo enzima-substrato tenha sido formado. Isso significa que o substrato já está acoplado à enzima. A forma do centro ativo muda apenas no complexo enzima-substrato. Como resultado, o substrato é, por assim dizer, alavancado.
A inibição não competitiva também é reversível. Pode ser revertido reduzindo a concentração do substrato . Isso ocorre porque há menos complexos enzima-substrato. Se você aumentasse a concentração de substrato, haveria mais complexos enzima-substrato aos quais o inibidor se ligaria.
Um exemplo de inibidor não competitivo é o herbicida glifosato . O glifosato inibe uma enzima que você chama de EPSP sintetase. Isso é responsável por uma importante via metabólica nas plantas. A EPSP sintetase catalisa uma reação que produz os aminoácidos necessários para as plantas. Se os aminoácidos não podem ser formados, a planta morre. O glifosato pode, portanto, ser usado na agricultura para matar ervas daninhas.
regulação enzimática
Você já pode ver pelos exemplos que a inibição enzimática ocorre em muitas áreas. A inibição enzimática permite que as enzimas sejam ligadas e desligadas conforme necessário. Portanto, a regulação enzimática ocorre através da inibição enzimática .
Outra possibilidade de regulação enzimática é a fosforilação . Um grupo fosfato está ligado à enzima. O grupo fosfato pode então ativar ou desativar a enzima.
Inibição enzimática irreversível
Na inibição irreversível, o inibidor liga-se de forma tão forte ou covalente que não pode mais ser separado da enzima. A atividade da enzima é então perdida e permanece inativa para sempre. A inibição irreversível pode ser encontrada, por exemplo, em fungos que produzem antibióticos para protegê-los. Esses antibióticos muitas vezes inibem irreversivelmente certas vias metabólicas, como a biossíntese de proteínas.
Outro exemplo bem conhecido é o antibiótico penicilina. A penicilina inibe permanentemente a enzima responsável pela formação da parede celular nas bactérias. Como resultado, as células bacterianas não têm mais estabilidade e não podem mais se dividir. O antibiótico impede que as bactérias se multipliquem.
A inibição enzimática irreversível também ocorre frequentemente no caso de envenenamento por gases nervosos ou metais pesados, como o mercúrio.
Tudo o que você precisa saber sobre a inibição enzimática em resumo!
- A inibição enzimática é importante para que os inúmeros processos metabólicos no organismo possam ser regulados.
- Inibição enzimática significa a inibição de uma reação enzimática por uma substância inibidora, também chamada de inibidor. A atividade da enzima é reduzida e a velocidade da reação catalisada é reduzida.
- Os inibidores ligam-se, por exemplo, à enzima ou à substância a ser convertida (= substrato).
- Há inibição enzimática reversível (reversível) e irreversível (irreversível).
- A inibição enzimática reversível pode, por sua vez, ser dividida em diferentes subtipos, nomeadamente inibição competitiva, inibição não competitiva e inibição não competitiva.
- O resultado é que a enzima pode (temporariamente) não converter mais o substrato.
- Na inibição irreversível, o inibidor liga-se tão firmemente que não pode mais ser separado da enzima. A atividade da enzima é então perdida e permanece inativa para sempre.