Inibição competitiva

Na inibição competitiva , o inibidor compete com o substrato. Mas como funciona a inibição competitiva e como você pode revertê-la?

Inibição competitiva explicada simplesmente

A inibição competitiva é um tipo de inibição enzimática . Aqui um inibidor (inibidor) liga -se ao centro ativo de uma enzima . Desta forma, a enzima é inibida porque o substrato não pode mais se ligar ao sítio ativo.

Como o inibidor e o substrato se ligam ao mesmo local da enzima, você pode chamar o inibidor competitivo e o substrato de concorrentes diretos . É por isso que você chama inibição competitiva de inibição competitiva . Para que o inibidor possa competir com o substrato, ele deve ser semelhante em estrutura ao substrato. No entanto, a diferença estrutural para o substrato ainda é tão grande que a enzima não confunde o inibidor com o substrato. Portanto, nenhuma reação ocorre entre o inibidor e a enzima. Assim, nenhum produto é formado.

A inibição competitiva é reversível (=invertível). O inibidor competitivo pode ser deslocado do centro ativo novamente aumentando a concentração do substrato .

Definição de inibição competitiva

A inibição competitiva, também chamada de inibição isostérica ou antagonismo competitivo, é uma inibição enzimática reversível. O inibidor tem uma estrutura semelhante ao substrato e, portanto, também pode se ligar ao centro ativo. Como resultado, o substrato não pode mais se acoplar à enzima.

Princípio de Inibição Competitiva

Novamente, o inibidor competitivo se liga ao sítio ativo. Isso impede que o substrato se encaixe no centro ativo e inibe a enzima. A conformação da enzima não é alterada.

A concentração do inibidor e a concentração do substrato também desempenham um papel na inibição competitiva .

No caso de alta concentração de substrato e baixa concentração de inibidor, há muito mais substratos em comparação com os inibidores. É por isso que a maioria das enzimas vem com um substrato, o que você chama de complexo enzima-substrato . A enzima é então ativada e pode catalisar uma reação . Desta forma, a enzima contribui para a formação de um produto. Agora você também entende por que a inibição competitiva pode ser revertida aumentando a concentração do substrato.

Se a concentração de substrato for baixa e a concentração de inibidor for alta, o oposto é verdadeiro. Muito mais inibidores estão presentes em comparação com os substratos. Por esta razão, o centro ativo de várias enzimas é ocupado por um inibidor. Os substratos não podem mais ancorar no centro ativo da enzima. Apesar da semelhança estrutural do inibidor com o substrato, a enzima reconhece que é um inibidor. Portanto, nenhuma reação ocorre e nenhum produto é formado.

Exemplo de inibidor competitivo

Para tornar mais fácil para você entender por que a inibição competitiva é necessária, vejamos um exemplo.

A enzima álcool desidrogenase catalisa a quebra de álcoois. Contanto que o etanol do álcool potável seja decomposto, isso também não é um problema. Às vezes, o álcool consiste não apenas em etanol, mas também em metanol , por exemplo . Quando o metanol se decompõe, é produzido formaldeído, que é tóxico para o seu corpo. É por isso que existe um inibidor que vocês chamam de fomepizol . Fomepizol pode ser colocado em seu corpo como um antídoto.

Garante que os álcoois, que o prejudicariam por meio de seus produtos de degradação, não sejam decompostos. Isso acontece porque o fomepizol se liga ao sítio ativo da álcool desidrogenase como um inibidor competitivo.

Taxa de inibição competitiva da reação

Além do princípio da inibição competitiva, você também deve saber qual a influência que ele tem na taxa de reação de uma reação enzimática.

A velocidade máxima de uma enzima v _max é a mesma com e sem inibidor. Isso significa que a velocidade máxima v _max é alcançada apesar do inibidor competitivo. A diferença, porém, é que com o Inhibitor você precisa de mais substratos para atingir a velocidade máxima. Isso ocorre porque o inibidor competitivo bloqueia o sítio ativo dos substratos. Com uma concentração de substrato aumentada, a inibição competitiva pode ser removida e a velocidade máxima pode ser alcançada.

No contexto das reações enzimáticas, você costuma ouvir a equação de Michaelis-Menten .
Ele descreve a dependência da taxa de reação de uma reação enzimática na concentração do substrato.

onde v ₀ é a taxa inicial, v _max é a taxa de reação máxima, [S] é a concentração de substrato e K _M é a constante de Michaelis-Menten .

Se você precisar calcular qualquer uma dessas quantidades relacionadas às reações enzimáticas, use esta equação.